Estructura de las proteínas

Antes de comenzar a analizar cuáles es la estructura de las proteínas, recordemos que las proteínas son nutrientes que tienen gran importancia biológica, debido a que son macromoléculas constituyentes de los principales nutrientes que conforman los músculos del cuerpo y regulan varias funciones del organismo.

Dentro de estas funciones se encuentran, transportar las sustancias grasas a través de la sangre, lo cual permite elevar la cantidad de defensas en nuestro organismo. Es por ello que se hace indispensable el consumo diario de todos estos nutrientes mediante la ingesta de alimentos que contengan proteínas.

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Para cumplir todas las funciones necesarias, las proteínas tienen una estructura química central la cual se caracteriza por tener una cadena lineal de aminoácidos plegada de manera que se disponen en estructuras tridimensionales.

En las proteínas es donde se codifica el material genético de cada organismo, donde se encuentra específicamente la secuencia de los aminoácidos que se sintetizan por los ribosomas para formar dichas macromoléculas. En cuanto a su composición las proteínas poseen principalmente carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, de resto contiene elementos como el azufre, hierro, fósforo y cinc, además constituyen más del 50 % del peso seco de las células.

¿Cómo es la estructura de las proteínas?

Gracias a que las proteínas están conformadas por varios elementos, resultan ser sustancias bastante heterogéneas conformadas por un número variado de diferentes aminoácidos, como consecuencia de esto se forman una gran cantidad de  estructuras con una masa molar elevada.

La estructura de las proteínas de manera general está conformada por iones dipolares anfóteros que migran en campos eléctricos y tienen puntos isoeléctricos que las caracterizan, al igual que sucede con los aminoácidos.

La cadena principal de las proteínas, su esqueleto, se forma por uniones de amidas en su mayoría estables y para lograr analizarlas detalladamente es necesario establecer los niveles estructurales o niveles de organización los cuales se dividen de la siguiente manera:

  1. Nivel de organización primario o estructura primaria.
  2. Nivel de organización secundario o estructura secundaria.
  3. Nivel de organización terciario o estructura terciaria.
  4. Nivel de organización cuaternario o estructura cuaternaria.

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Veamos cómo se compone cada nivel de organización o de estructura:

Nivel de organización primario o estructura primaria

En este nivel se encuentra la sección del esqueleto covalente de la cadena polipeptídica (son las moléculas que constituyen las proteínas, los péptidos son compuestos que contienen por lo menos diez aminoácidos) y en éste se encuentra establecido de manera específica el orden en que van colocándose cada uno de los aminoácidos en la cadena, lo cual está determinado genéticamente.

Las cadenas polipeptídicas se forman por repeticiones de una unidad básica, es decir por los aminoácidos. No obstante, en la cadena realmente participan solo los átomos que constituyen el enlace peptídico y el átomo de carbono, por lo que el resto de las moléculas de aminoácidos son proyectadas hacia afuera de la cadena (estos se conocen como restos de aminoácidos).

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La notable estabilidad y resistencia de esta estructura se debe  a que el enlace peptídico es un enlace covalente por lo que la estructura base o esqueleto es covalente.

Cada aminoácido se puede encontrar en una misma molécula de proteína varias veces, por ejemplo si solo se encontraran alanina y glicina, pudieran formarse dos combinaciones: Ala-Gli y Gli-Ala. En el caso de tres aminoácidos (alanina, glicina y leucina) pueden formarse seis combinaciones: Ala-Gli-Leu; Ala-Leu-Gli; Gli-Ala-Leu; Gli-Leu-Ala; Leu-Ala-Gli; Leu-Gli-Ala.

En el caso de considerar cuatro aminoácidos serían posibles 24 combinaciones o péptidos isómeros, con 5 se obtendrían 120 y si se consideraran todos los aminoácidos (20) que pueden formar parte de las proteínas, pudieran obtenerse 102.432.902.008.176.640.000 moléculas diferentes con composición aminoacídica igual pero de estructuras diferentes.

La primera proteína individual de la cual se conoció su fórmula química, es la insulina. En el año 1953 el bioquímico Frederik Sanger descubrió su secuencia completa. La insulina es una hormona secretada por el páncreas que se encarga de regular el metabolismo de la glucosa, por lo que su deficiencia produce diabetes mellitus.

En cuanto a su composición las insulinas de los vertebrados poseen todas, una cadena A de 21 residuos y una cadena B de 30 residuos, dichas cadenas  se encuentran enlazadas por los llamados puentes de disulfuro (S-S).

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El descubrimiento de la estructura primaria de las proteínas ha representado un paso gigante en el estudio de estas sustancias, por ejemplo el caso del científico L. Pauling el cual logró descubrir el secreto de una enfermedad incurable y muy temida para la epoca, la anemia drepanocítica o de Dresbach.

En esta enfermedad los eritrocitos de la sangre de la persona afectada por ella, perdían la capacidad de transportar el oxígeno. En este análisis se encontró que en los eritrocitos de las personas  enfermas la hemoglobina (proteína encargada de transportar e el oxigeno) se encontraba con una “errata” en su secuencia.

Esto debido a que un residuo de ácido glutámico era sustituido por valina justo en la posición seis de la cadena B de esta molécula. Como resultado se logró establecer que la sustitución de un sólo aminoácido en la gran molécula de proteína puede ocasionar alteraciones tan serias como la de esta enfermedad, logrando resolver uno de los enigmas de la medicina.

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De acuerdo con estudios mas recientes acerca de las diferentes secuencias de los aminoácidos, han permitido establecer que todas las proteínas realizan la misma función en las diferentes especies, pues tienen secuencias parecidas y generalmente son mas similares a medida que más se relacionan dichas especies.

Estas conclusiones acerca de que las proteínas particulares tienen una secuencia única, permiten reforzar la información de que esta secuencia es establecida genéticamente, es decir, que son los genes portadores de la información y la transmiten de generación en generación.

Por lo tanto como cada especie posee sus propias proteínas, la utilización de una determinada proteína en otra especie puede generar reacciones severas de incompatibilidad (esto ha sido la causa de la mayoría de rechazos en los injertos de una especie a otra o entre individuos de la misma especie).

Nivel de organización secundario o estructura secundaria

La estructura secundaria se refiere al ordenamiento regular y periódico en el espacio, de las cadenas polipeptídicas en una sola dirección. Esta estructura se evidencia principalmente en las proteínas fibrosas, donde las cadenas peptídicas tienen una conformación extendida longitudinalmente. También aparece en algunos segmentos de cadenas polipeptídicas como en los de las proteínas globurales.

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De acuerdo a los estudios realizados acerca de la estructura de las proteínas por Pauling, Corey y colaboradores entre los años 1930 y 1940, con base en la técnica de difracción de rayos X, es posible que la cadena de polipéptido de una proteína natural interactue consigo misma de dos formas principales: por formación de una “lámina plegada” o por formación de la “alfa hélice”.

Los requisitos postulados por Pauling y Corey, gracias a los resultados obtenidos del análisis de rayos X acerca de la geometría del enlace peptídico mismo, permiten entender cómo ocurren estas interacciones:

  • Los enlaces peptídicos generalmente asumen una geometría de manera tal que los seis átomos del enlace amida sean coplanares como resultado de la resonancia.
  • El enlace C-N de la unión amida posee aproximadamente entre 30 y 40 % de carácter de doble enlace por lo que se ve restringida la rotación a través de él, lo cual se traduce en 40 a 80 kJ.mol/1 de energía de activación. Por otra parte, las rotaciones alrededor de los enlaces C-C no se encuentran restringidas, esto quiere decir que las rotaciones de los grupos unidos al N de la amida y al C del carbonilo son libres, por lo que las cadenas pueden tomar diferentes conformaciones.
  • Cuando la distribución de los grupos alrededor del enlace amida poseen configuración trans, la configuración es más estable que la cis, ya que es menor la interacción estérica entre los grupos de los átomos de C alfa del isómero cis.
  • Con respecto a los planos se establece que sólo pueden girar en cierta medida unos con respecto a otros, en sus puntos de unión constituidos por los carbonos alfa. La posibilidad de que se formen los puentes de hidrógeno tiene que ser máxima pues estos representan un papel esencial en la estabilización de la conformación de la cadena polipeptídica. La formación de estos puentes de hidrógeno puede llevarse a cabo entre varias cadenas peptídicas que corran paralelas unas al lado de las otras.

La estructura de Alfa hélice es una estructura de las proteínas secundaria, esta estructura laminar plegada proporciona el espacio suficiente a los grupos R pequeños y medianos que evitan las repulsiones de las interacciones de Van der Waals.

Este tipo de estructura se originan de los puentes de hidrógeno intermoleculares que se forman entre las cadenas polipeptídicas extendidas los cuales se orientan aproximadamente en forma perpendicular al eje mayor de las cadenas, que al mismo tiempo pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos paralelos o antiparalelos.

 

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En este tipo de configuración los grupos R son proyectados por encima y por debajo del plano y son paralelos entre sí, lo cual favorece la estabilidad de la estructura.

Este tipo de hoja plegada se puede encontrar en algunas queratinas presentes en escamas, en proteínas fibrosas como en los picos y garras de aves reptiles, en algunas proteínas globulares y en la estructura predominante de la fibroína de la seda (48 % de residuos de glicina y 38 % de serina y alanina).

Debido a que en el caso de la fibroína, la alanina es la que constituye la mayor parte de los restos de aminoácidos, los grupos R del otro lado de la lámina son grupos metilos (relativamente pequeños). Si los grupos R fueran un poco más voluminosos le restaría estabilidad a la estructura y se formaría entonces una forma helicoidal.

Con los resultados obtenidos por Pauling y Corey al estudiar la geometría del enlace peptídico, se logró predecir otro ordenamiento estable de la cadena el cual se conoce como la estructura en espiral, puesto que permite un número máximo de enlaces de hidrógeno e introduce la mínima cantidad de distorsión bien sea de la longitud o del ángulo de enlace.

Concretamente la estructura de hélice se encuentra definida porque la cadena peptídica se dobla de manera tal que se forma un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrogeno se forman entre una espira y la siguiente, y  son paralelos al eje de la hélice.

En este tipo de configuración los grupos R son proyectados por encima y por debajo del plano y son paralelos entre sí, lo cual favorece la estabilidad de la estructura. Este tipo de hoja plegada se puede encontrar en algunas queratinas presentes en escamas, en proteínas fibrosas como en los picos y garras de aves reptiles, en algunas proteínas globulares y en la estructura predominante de la fibroína de la seda (48 % de residuos de glicina y 38 % de serina y alanina). Debido a que en el caso de la fibroína, la alanina es la que constituye la mayor parte de los restos de aminoácidos, los grupos R del otro lado de la lámina son grupos metilos (relativamente pequeños). Si los grupos R fueran un poco más voluminosos le restaría estabilidad a la estructura y se formaría entonces una forma helicoidal. Con los resultados obtenidos por Pauling y Corey al estudiar la geometría del enlace peptídico, se logró predecir otro ordenamiento estable de la cadena el cual se conoce como la estructura en espiral, puesto que permite un número máximo de enlaces de hidrógeno e introduce la mínima cantidad de distorsión bien sea de la longitud o del ángulo de enlace. Concretamente la estructura de hélice se encuentra definida porque la cadena peptídica se dobla de manera tal que se forma un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrogeno se forman entre una espira y la siguiente, y son paralelos al eje de la hélice.

Dicha estructura se encuentra en muchas proteínas globulares y queratinas, en algunas fibras como las de la seda, en el cabello, la lana y las uñas. También puede encontrarse la hélice en proteínas de características intermedias entre fibrosas y globulares tales como la miosina y el fibrinógeno.

Esto no quiere decir que todas las cadenas de péptidos se encuentren en forma de hélice, sino que algunas pueden adoptar, una distribución de hélices desordenadas, la cual es una estructura flexible, cambiante y estáticamente aleatoria.

Ejemplo de las proteínas que presentan segmentos con  una distribución de hélices desordenadas son: las cadenas de polipéptidos de las proteínas globulares como la hemoglobina, la ribonucleasa, segmentos de quimotripsina y la lisozima.

 

Nivel de organización terciario o estructura terciaria

Este tipo de estructura hace referencia al modo en que la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar una estructura estrechamente plegada y compacta de las proteínas globulares. Los dobleces sólo se producen en una forma determinada y característica para cada proteína lo cual resulta bastante importante para su función biológica, esto quiere decir que la formación de esta estructura no tiene nada que ver con el azar, sino mas bien a condiciones ambientales específicas para su formación.

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Dentro de las condiciones particulares que permiten a las cadenas polipeptídicas formar glóbulos o la estructura característica, se encuentran:

  • La rigidez del enlace peptídico y su forma planar.
  • La configuración trans del oxígeno y el hidrógeno en el enlace peptídico.
  • La estructura de las cadenas laterales de aminoácidos y sus cargas eléctricas.
  • Las condiciones y propiedades del medio ambiente, es decir, la capacidad de sus moléculas de formar los puentes de hidrógeno unas con otras.

 

La formación del glóbulo se lleva a cabo mediante la redistribución de los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua y las cadenas laterales de los radicales de aminoácidos que se encuentran en la cadena polipeptídica. Si por ejemplo la cadena está desplegada, las moléculas de agua se unen mediante los puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de los radicales de aminoácidos. La predisposición de las moléculas de agua a formar puentes de hidrógeno es lo que permite la torsión paulatina de la cadena.

Como resultado de esta interacción las cadenas hidrófobas (que repelen el agua) de los radicales de aminoácidos se disponen dentro del glóbulo, mientras que las hidrófilas (afines con el agua) lo hacen hacia afuera, por lo que el glóbulo que se forma es estable.

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En el caso de las proteínas que no se encuentran disueltas en agua (como las proteínas de membranas), las cuales funcionan rodeadas de lípidos, la estructura terciaria se condiciona por la interacción de las cadenas laterales hidrófobas con los lípidos de las membranas, al mismo tiempo que las cadenas laterales hidrófilas interaccionan agrupándose en el interior del glóbulo o forman regiones salientes de la membrana al medio acuoso.

La cadena principal covalente de una cadena polipeptídica tiene una gran cantidad de enlaces simples, por lo que pudiera asumirse que una cadena tenga un número infinito de conformaciones posibles, experimentando cada una de ellas un cambio constante debido a los movimientos térmicos. No obstante, esto no ocurre pues las cadenas polipeptídicas de una proteína tienen una sola conformación o en caso muy específicos algunas pocas, en condiciones normales de temperatura y de pH.

Esta conformación se conoce como conformación nativa de la proteína ya que es la que le confiere su actividad biológica, es lo suficientemente estable como para que la molécula pueda ser  aislada sin ningún problema y pueda ser retenida en su estado nativo. Esto implica que los enlaces simples en el esqueleto de la proteína nativa, tal y como ya lo habíamos mencionado, no pueden girar libremente.

Los tipos de fuerzas intermoleculares que se originan entre las moléculas, son determinantes en  la conformación de las estructuras tridimensionales de las proteínas, estos tipos de fuerza y enlaces son:

Las fuerzas electrostáticas. Son aquellas que se encargan de mantener las cargas eléctricas en equilibrio, estas pueden establecerse entre moléculas o átomos parcialmente cargados, como es el caso del grupo amino donde es posible que se manifiesten este tipo de fuerzas por ejemplo entre ese grupo y la lisina, también es posible que se manifiesten entre los segundos grupos carboxilos de los ácidos aspártico y glutámico.

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Enlaces de hidrógeno o puentes de hidrógeno, se forman entre átomos electronegativos y atomos electropositivos, es por ello que por lo general se requiere de la preencia de agua gracias a que sus enlaces H-O-H permiten la creación del puente. Por lo tanto estos enlaces pueden formarse facilmente entre los grupos hidroxilos alcohólicos y fenólicos presentes en los residuos de algunos aminoácidos y los grupos carboxilos.

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Fuerzas o interacciones de Van der Waals. Son interacciones del tipo dipolo-dipolo, ión dipolo inducido, dipolo-dipolo inducido y fuerzas de dispersión.

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Enlace hidrófobo, unión hidrofóbica o unión apolar. Son aquellos que ocurren entre los grupos de carácter apolar, que se encuentran en un medio acuoso, para reunirse entre sí y evitar el contacto con el agua.

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Enlaces disulfuro. Son enlaces cruzados que se establecen entre dos residuos de cisteína y que conduce a una unión covalente que generalmente estabiliza de manera considerable la estructura terciaria.

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Nivel de organización cuaternario o estructura cuaternaria

Este nivel de organización o estructura que poseen las proteínas, muestra la disposición de las cadenas polipeptídicas individuales de una proteína que posee más de una cadena. Esto sucede sobre todo en las proteínas grandes, bien sean fibrosas o globulares las cuales contienen dos o más cadenas polipeptídicas entre las que no pueden existir enlaces covalentes pero que de igual manera se mantienen unidas formando una unidad activa biológicamente.

Se considera una gran proteina cuando su masa molar supera los 50000 u.m.a y que generlamente se encuentra integrada por dos o más cadenas. A las cadenas peptídicas que cuentan con su propia estructura espacial se les denomina subunidades o protómeros y a la unidad formada por la unión de las mismas se les denomina oligómero.

Muchas de las proteínas con masa molar superior a 50000 u.m.a son oligómeros, los cuales como característica principal tienen que la manera en la que las cadenas individuales polipeptídicas encajan unas con otras es mediante su estructura cuaternaria.

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Varios estudios han permitido  demostrar que la secuencia aminoacídica (la estructura primaria) de una cadena polipeptídica de la proteína oligómera, codifica tanto su estructura terciaria como la geometría de los centros de contacto o de unión, a los que se enlaza otro protómero que ha sido codificado de manera específica. Esta información codificada es bastante significativa en el resto de niveles de la organización estructural (secundario, terciario y cuaternario).

Por otra parte, debe quedar claro que la conformación de una cadena polipeptídica está desde el principio determinada por el tamaño, la forma y la polaridad de los grupos R de sus aminoácidos, y por la secuencia aminoacídica. Los grupos R deben encontrarse lo suficientemente próximos para que pueda haber interacción entre ellos o con el disolvente, de tal manera que se vea limitada la libre rotación de los enlaces sencillos del esqueleto de la cadena peptídica.

Es importante destacar que la primera proteína con nivel cuaternario a la que se le pudo establecer su estructura fue a la hemoglobina de caballo.

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Como podrás observar la estructura de las proteínas reúne todas las características de disposición en el espacio de las moléculas de proteínas que provienen de la secuencia de aminoácidos, estas estructuras están determinadas por las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos que permitan su estabilización y su determinado plegamiento o doblez.

En esta sección solo hemos analizado cual es la estructura de las proteínas en general, sin embargo, para su mejor comprensión es necesario que profundices acerca del tema y te relaciones más con todo el mundo de los aminoácidos y las fuerzas intermoleculares, de manera tal que puedas comprender con exactitud cómo se disponen cada una de las moléculas mencionadas.

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